Con la ayuda de enzimas, a menudo es posible fabricar productos químicos de forma más sostenible que con catalizadores a base de metales. Sin embargo, el calor hace que dejen de funcionar. Ahora, investigadores de la Universidad de Bielefeld han desarrollado una protección para las enzimas que permite utilizarlas incluso a 100 °C o más. Esto abre nuevas vías de aplicación para la biocatalisis.
Han colaborado en el estudio para desarrollar el proceso de síntesis y estudiar la estructura de los compuestos porosos en forma de jaula con enzimas encapsuladas (de izquierda a derecha): Judith Bünte, el Prof. Dr. Andreas Hütten, el Dr. Jianing Yang, el Prof. Dr. Harald Gröger y la Dra. Inga Ennen.
(Imagen: Mike-Dennis Müller)
¿Cómo se pueden estabilizar las enzimas incluso a altas temperaturas y utilizarlas para reacciones químicas? El profesor Dr. Harald Gröger y el profesor Dr. Andreas Hütten, de la Universidad de Bielefeld, han investigado esta cuestión junto con sus equipos. Su idea: integrar la enzima en un entorno tridimensional protector para que conserve su forma y, por tanto, su actividad, incluso a altas temperaturas.
Una jaula de polímero como escudo térmico
Al ser moléculas proteicas, las enzimas tienen un punto débil: necesitan una estructura espacial determinada para poder desempeñar su función. A altas temperaturas, esta estructura puede perderse o incluso destruirse de forma irreversible. A este proceso se le denomina desnaturalización. Al hacerlo, la enzima se desenrolla de forma similar a un ovillo de lana al que se le da rienda suelta, y pierde la actividad deseada como acelerador de la reacción.
La enzima no se fija a la superficie, sino que se integra en una estructura tridimensional en forma de jaula.
(Bild: Jianing Yang)
Por ello, para sus experimentos, los investigadores han encapsulado la enzima en una estructura porosa protectora fabricada con un polímero orgánico. Los poros son lo suficientemente grandes como para que quepan en ellos las sustancias que la enzima necesita para llevar a cabo la reacción química. A continuación, los productos resultantes se escapan de nuevo a través de los poros hacia el medio circundante.
En la estructura porosa, la enzima queda protegida frente al despliegue que provoca el calor y, por lo tanto, frente a su deformación. En los procesos químicos convencionales, las enzimas suelen fijarse a una superficie, por lo que quedan expuestas directamente al entorno. En cambio, en el nuevo proceso, la enzima queda incrustada en la estructura porosa en forma de jaula, donde resiste el calor y puede seguir actuando. Incluso se puede reutilizar varias veces.
La enzima protegida sigue siendo activa incluso a 100 °C
Para los estudios, los investigadores utilizaron una lipasa. La enzima empleada se utiliza con frecuencia en síntesis químicas, aunque normalmente es sensible al calor. Al integrarla en la estructura porosa del material, los investigadores demostraron que la lipasa permanece activa incluso a altas temperaturas y que, por lo tanto, la estructura porosa protege efectivamente a la enzima del calor. Sin esta protección, en cambio, la lipasa pierde en gran medida su actividad.
Incluso a 100 °C, la enzima encapsulada se mantuvo activa. A esta temperatura, llegó a actuar incluso aproximadamente el doble de rápido que a temperatura ambiente. La enzima protegida, que se utiliza como biocatalizador, siguió siendo eficaz incluso tras un uso repetido. En un montaje experimental diseñado para estudiar su reutilización, su rendimiento se mantuvo prácticamente inalterado a 100 °C a lo largo de doce ciclos de reacción.
«Al inicio de los trabajos, la pregunta fundamental de investigación era qué métodos podían utilizarse para impedir el despliegue de las enzimas, incluso a altas temperaturas y en condiciones de reacción adversas», afirma la Dra. Jianing Yang, autora principal del estudio. «Se demostró que las enzimas adquieren las propiedades deseadas mediante su incorporación a medida en compuestos de jaula».
En la serie research_tv, el Prof. Dr. Harald Grögery el Dr. Jianing Yang presentan cómo su nuevo enfoque de reacción supera las limitaciones térmicas en los procesos biocatalíticos.
Importancia para la industria química
La ventaja de la elevada estabilidad térmica va más allá de la propia enzima. Algunas sustancias químicas de partida son sólidas a temperatura ambiente y no se funden hasta alcanzar temperaturas de 100 °C o superiores. Hasta ahora, para llevar a cabo reacciones enzimáticas, a menudo era necesario mezclar primero estas sustancias con un disolvente, lo que complicaba el proceso.
Sin embargo, con el nuevo procedimiento, los investigadores pueden utilizar las sustancias directamente en estado fundido. En sus experimentos lograron, entre otras cosas, una reacción a 110 °C. Otros ensayos demostraron que el método también funciona a temperaturas de hasta 120 °C. Las reacciones se llevaron a cabo sin necesidad de disolventes orgánicos.
Última actualización: 22/09/2026
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Esto resulta interesante para la industria química: un posible campo de aplicación es la fabricación de ésteres. Se utilizan, entre otras cosas, en productos cosméticos, perfumes y plásticos, donde muchas de las materias primas tienen puntos de fusión superiores a los 100 °C.
Utilizar enzimas donde hasta ahora no era posible
«Nuestro objetivo era lograr que los procesos biocatalíticos pudieran aplicarse de forma eficiente incluso en aquellos ámbitos en los que hasta ahora se consideraba imposible», afirma Gröger, director del grupo de trabajo de Química Orgánica Industrial y Biotecnología de la Universidad de Bielefeld y coautor del estudio. «Queremos seguir desarrollando la investigación de forma sistemática hacia la aplicación práctica e impulsar su transferencia a los procesos industriales».
Hütten, catedrático emérito de Física en Bielefeld y también coautor del estudio, investigó junto con su equipo, entre otras cosas, la estructura del material y cómo queda encapsulada la enzima en su interior. «Hemos analizado la estructura del material con un microscopio electrónico de transmisión de alta resolución, lo que nos ha permitido obtener información sobre el interior de la estructura polimérica porosa», explica el investigador. «Supuso un reto especial, ya que el material no tiene una estructura regular como la de un cristal». Estos análisis fueron fundamentales para comprender cómo está construida la estructura porosa y cómo queda encapsulada la enzima.
Perspectivas
En enero de 2026, el Dr. Jianing Yang y el Prof. Dr. Harald Gröger recibieron el Premio Jörg Schwarzbich al Inventor por el desarrollo del nuevo procedimiento.
(Bild: Stefan Sättele)
Esta colaboración también pone de manifiesto cómo una cuestión científica fundamental puede dar lugar a una posible aplicación industrial. Los investigadores han mantenido ya conversaciones con empresas de diversos sectores. El objetivo es seguir desarrollando el proceso y ampliarlo a otras enzimas y procesos industriales. Para ello, aún son necesarias más investigaciones, entre otras cosas sobre la estabilidad a largo plazo de los biocatalizadores y sobre la adaptación del proceso a escala industrial.
Esta investigación ya fue galardonada a principios de 2026 con el Premio Jörg Schwarzbich al Inventor 2025. Este premio, dotado con 40 000 euros, lo otorgan la Asociación Universitaria de Bielefeld y la Universidad de Bielefeld, y reconoce los inventos científicos con un elevado potencial de innovación y aplicación.